CRVENA TEČNOST U SIROVOM MESU NIJE KRV! Mnogi misle POGREŠNO - u pitanju je nešto sasvim drugo, evo i ŠTA

Sigurno ste primetili, bilo u frižiderima prodavnica ili kada ste kupili meso, da se oko njega nalazi crvena tečnost. Logična misao bi bila da je to krv, ali nije.

Crvena tečnost koja se nalazi u sirovom mesu je zapravo mešavine vode i mioglobina, proteina koji dovodi kiseonik do svih ćelija mišića. Tokom prerađivanja hrane većina krvi se odstrani od sirovog mesa za prodaju, ali u mišićnim ćelijama se zadržava protein, od kojeg zavisi i boja mesa.

Šta je hemoglobin

Hemoglobin je protein koji se vezuje za gvožđe i kiseonik, a koji se nalazi u srčanim i skeletnim mišićima većine kičmenjaka i skoro svih sisara, uključujući krave, svinje, ovce...

Kada se meso zamrzne, voda koja se prirodno nalazi u njemu pretvara se u kristale leda, a kada se promeni stanje materije, voda se širi i razvija šiljaste ivice, koji seku mišićne ćelije.

Smrznuta hrana

Nakon što se kristali leda otope, voda ističe iz mesa sa malo mioglobina iz mišića, a obzirom na to da se vezuje za kiseonik i gvožđe, hemoglobin sa sobom donosi crvenu boju koja nam liči na krv.

To takođe objašnjava zašto deluje kao da se odresci sklupljaju dok se kuvaju jer proteini gube svoju sposobnost da zadržavaju vodu i više vode ističe iz hemioglobina.

Hemoglobin je respiratorni pigment (protein) koji se nalazi u eritrocitima. Pripada klasi heteroproteina kod koga ulogu apoproteina igra molekul globina, dok je prostetična grupa predstavljena hem grupom.

Sinteza i vrste hemoglobina[uredi - уреди | uredi kôd]

Sinteza hemoglobina počinje u proeritroblastima i nastavlja se sve do stadijuma retikulocita, a odvija se kroz pet faza:

sukcinil-CoA, formiran u Krebsovom ciklusu, se veže sa glicinom pri čemu nastaje molekul pirola;

četiri molekula pirola se udružuju formirajući protoporfirin IX;

protoporfirin IX se kombinuje sa gvožđem (Fe2+) pri čemu nastaje hem;

hem reaguje sa globinom (koji se sastoji od četiri peptidna lanca) dajući hemoglobinski lanac (α, β, γ ili δ u zavisnosti od aminokiselinskog sastava globina);

četiri hemoglobinska lanca se zatim udružuju i formiraju hemoglobin.

Hemoglobin je član porodice metaloproteina, u okviru koje pripada grupi hemoproteina. Postoji nekoliko vrsta hemoglobina u zavisnosti od tipa hemoglobinskih lanaca, koji ga čine. Najveći deo hemoglobina odraslog čoveka (95-98%) čini hemoglobin A ili adultni hemoglobin (2 α i 2 β lanca), a mogu se naći i hemoglobin A2 (2 α i 2 δ lanca) ili fetalni hemoglobin (2 α i 2 γ lanca), ali u manjim količinama.

Pošto svaki molekul hemoglobina ima četiri atoma gvožđa, za njega se vezuju 4 molekula (8 atoma) kiseonika.

Uloga u organizmu[uredi - уреди | uredi kôd]

Glavna osobina hemoglobina jeste njegova sposobnost da se labavo i reverzibilno vezuje sa kiseonikom putem tzv. koordinativnih veza. Litar krvi sadrži 140-160g hemoglobina, a svaki gram vezuje oko 1,34ml kiseonika. Kada je parcijalni pritisak O2 visok (kao u plućima) on se vezuje za hemoglobin (koji

Sigmoidna kriva

postaje oksihemoglobin), a kada je nizak (kao u tkivima) O2 se oslobađa. Sigmoidna kriva (kriva disocijacije oksihemoglobina) pokazuje upravo kako se menja saturacija hemoglobina u zavisnosti od parcijalnog pritiska kiseonika. U arterijskoj krvi saturacija hemoglobina obično iznosi oko 96%, a u venskoj krvi 75%.

Svaki litar krvi normalno transportuje oko 50ml kiseonika tkivima, međutim za vreme aktivnosti ova vrednost se uvećava i do tri puta (s obzirom da se povećava i minutni volumen srca za 6-7 puta, količina kiseonika isporučena tkivima za vreme aktivnosti se povećava 20 puta).

Procenat hemoglobina (krvi) koji otpušta kiseonik prilikom prolaska kroz tkiva naziva se koeficijent iskorištenja (utilizacije) i u normalnim okolnostima iznosi 25% (75-80% za vreme aktivnosti).

Osim toga, hemoglobin deluje i kao "pufer za tkivni kiseonik", tj. omogućava relativno malu promenu parcijalnog pritiska kiseonika u tkivima pri velikim promenama pritiska u spoljašnjoj sredini, odnosno plućnim alveolama.

Postoje brojni faktori koji utiču na vezivanje ili otpuštanje kiseonika za hemoglobin. Faktori koji pomeraju krivu disocijacije oksihemoglobina udesno (odnosno olakšavaju otpuštanje kiseonika) su: pad pH vrednosti krvi, porast koncentracije CO2, porast temperature krvi, porast koncentracije 2,3-difosfoglicerata itd. Olakšano otpuštanje kiseonika je karakteristično za tkiva, pogotovo za vreme mišićnog rada. Jedan od faktora koji pomera krivu disocijacije oksihemoglobina ulevo je HbF, kao i pad koncentracije CO2 i sl.

Vrste hemoglobina[uredi - уреди | uredi kôd]

Kada je za hemoglobin vezan kiseonik on se naziva oksihemoglobin, a kada je vezan CO2 naziva se karbaminohemoglobin. Postoje i patološki oblici kao npr. karboksihemoglobin (kada ce za njega veže ugljen-monoksid, za koga je afinitet hemoglobina 200 puta veći u odnosu na kiseonik), methemoglobin i sl.

Takođe, postoje poremećaji sinteze globinskog dela hemoglobina, koji izazivaju nastanak hemoliznih anemija, poznatih kao hemoglobinopatije.

(Espreso)